LL-37 (5mg)

Co je LL-37?

LL-37 je lidský kathelicidinový peptid o 37 aminokyselinách odvozený z C-koncové oblasti prekurzoru hCAP18, který je kódován genem CAMP. Jako jediný známý lidský kathelicidin se LL-37 stal důležitým předmětem výzkumu v oblasti vrozené imunity, biologie antimikrobiálních peptidů, membránových interakcí a buněčné signalizace. Jeho kationtová a amfipatická struktura jej také činí užitečným pro zkoumání interakcí peptid–membrána a mechanismů obranyschopnosti hostitele.

Kupte si LL-37 od společnosti PeptaGen Labs Europe jako lyofilizovanou výzkumnou sloučeninu s vysokou čistotou odpovídající zralé 37zbytkové sekvenci LL-37 s volnými konci, nikoli delšímu prekurzoru hCAP18 nebo kratším fragmentům LL-37. PeptaGen Labs udržuje přísné normy čistoty a kvality, přičemž nezávislé analytické testy provádějí přední laboratoře, jako je Janoshik, a ke každé šarži výrobku je poskytnut certifikát o analýze.

Výrobek je určen výhradně pro výzkum a vývoj a není určen pro humánní ani veterinární použití.

Co je součástí balení?

LL-37 je dodáván jako lyofilizovaný prášek v uzavřené skleněné lékovce, obvykle bílé až nabělalé barvy.

Analytické testování se provádí pro každou novou šarži prostřednictvím nezávislých laboratoří, jako je Janoshik, a je poskytnut certifikát o analýze (CoA) k ověření. V závislosti na laboratoři a testovaném výrobku může CoA obsahovat analýtické výsledky, jako jsou:

• Testování identity: Potvrzuje, že materiál odpovídá zralému 37aminokyselinovému peptidu LL-37.
• Čistota HPLC: Měří podíl hlavní složky LL-37 vzhledem k detekovatelným chromatografickým nečistotám.
• Hmotnostní spektrometrie (MS): Poskytuje údaje o molekulové hmotnosti na podporu identity a charakterizace peptidu.
• Obsah peptidu: Pomáhá stanovit množství LL-37 přítomného v testovaném materiálu.
• Příbuzné peptidové nečistoty: Pokud jsou uvedeny, identifikují nebo kvantifikují zkrácené sekvence, deleční produkty nebo jiné peptidové varianty související se syntézou.
• Testování na endotoxiny: Pokud je prováděno, hodnotí hladiny bakteriálních endotoxinů v testovaném vzorku.
• Testování sterility: Pokud je relevantní, hodnotí materiál na detekovatelnou mikrobiální kontaminaci.
• Reziduální rozpouštědla nebo jiné nečistoty související s procesem: Pokud je relevantní, pomáhá posoudit kontaminanty spojené se syntézou a čištěním peptidu.

CoA specifické pro danou šarži by měl být použit jako definitivní zdroj pro analýtické výsledky a specifikace dodané šárže LL-37.

Testovací parametry se mohou lišit podle laboratoře a testovaného výrobku. Zejména u LL-37 by výzkumníci měli rozlišovat zralý 37zbytkový peptid od jeho prekurzorového proteinu hCAP18 a od kratších fragmentů odvozených od LL-37. LL-37 je zralý C-koncový peptid vzniklý z hCAP18 proteolytickým zpracováním.

Vezměte prosím na vědomí, že rekonstituční roztok není součástí výrobku. Pokud jej pro svou laboratorní práci potřebujete, kupte si BAC Water z naší nabídky a přidejte jej do objednávky zvlášť.

Technická specifikace

Poznámka: Výše uvedená sekvence a molekulární charakteristiky se týkají konkrétně zralého peptidu LL-37, a nikoli prekurzoru hCAP18 v plné délce či kratších fragmentů odvozených od LL-37. Vzhledem k tomu, že přesná molekulární hmotnost uváděná pro dodaný výzkumný materiál se může mírně lišit v závislosti na koncových skupinách, ověřte si na poskytnutém CoA molekulární formu dodaného materiálu.

Přehled LL-37 a mechanismus účinku

LL-37 je zralý C-koncový peptid vznikající z lidského kathelicidinového prekurzoru hCAP18. Kathelicidiny jsou rodinou antimikrobiálních peptidů produkovaných jako větší prekurzorové proteiny a zpracovávaných za účelem uvolnění jejich zralých, biologicky aktivních peptidových forem. U lidí gen CAMP kóduje kathelicidinový prekurzor hCAP18, který je zpracováván za vzniku LL-37, jediného známého lidského kathelicidinu. [1]

LL-37 je tedy 37zbytkový, kladně nabitý a amfipatický peptid. Při asociaci s biologickými membránami přijímá převažně alfa-helikální strukturu, vlastnost, která přispívá k jeho interakcím s lipidovými membránami. Tyto strukturní a fyzikelně-chemické vlastnosti jsou stěžejní pro výzkum interakcí LL-37 s mikrobiálními membránami i jeho účinků na hostitelské buňky a buněčné signalní dráhy.

LL-37 a mikrobiální membrány

Antimikrobiální aktivita LL-37 je silně ovlivněna jeho kationtovým nábojem a amfipatickou strukturou. Mnohé bakteriální membrány obsahují záporně nabité lipidy a další anionické povrchové složky, které přitahují kladně nabitý peptid. [2]

Po navázání na mikrobiální povrch se LL-37 může asociovat s lipidovou membránou a narušit ji. Experimentální modely popsaly několik možných mechanismů narušení membrány, včetně povrchového „koberce“, ztendení membrány, tvorby pórů a reorganizace lipidů. Přesný mechanismus se může lišit podle složení membrány a experimentálních podmínek.

Interakce s membránou a struktura peptidu

LL-37 může existovat v různých strukturních stavech v závislosti na svém prostředí. V roztoku může peptid přijímat poměrně neuspořádané konformace, zatímco interakce s membránami podporuje tvorbu alfa-helikální struktury.

LL-37 může za některých podmínek také oligomerizovat. Tyto strukturní přechody jsou důležitou oblastí výzkumu, protože koncentrace peptidu, složení lipidů, iontové podmínky a vlastnosti membrány mohou všechny ovlivnit způsob, jakým LL-37 interaguje se svým cílem. [3]

Imunomodulační signalizace

Aktivita LL-37 přesahuje přímé antimikrobiální účinky. Výzkum spojil peptid s modulací vrozených a získaných imunitních odpovědí, včetně chemotaxe a regulace zánětlivé signalizace. [2]

S odpověďmi na LL-37 bylo spojeno několik povrchových receptorů buněk a intracelulárních signalízacích systémů, včetně FPR2/ALX, P2X7 a signalizace související s EGFR. LL-37 se však nechová jako konvenční ligand pro jeden jediný receptor. Důkazy naznačují, že k jeho buněčným účinkům mohou přispívat membránové interakce, transaktivace receptorů i změny v organizaci membrány.

LL-37 a výzkum zánětu

LL-37 může ovlivnit produkci a aktivitu zánětlivých mediátorů, přičemž experimentální studie uvádějí jak prozanětlivé, tak protizanětlivé účinky. Směr a rozsah těchto odpovědí závisí na typu buňky, koncentraci, okolním molekulárním prostředí a experimentálních podmínkách. [4]

Tato závislost na kontextu je důležitým hlediskem při interpretaci výzkumu LL-37, zejména při porovnávání výsledků z různých experimentálních modelů.

LL-37 a biologie tkání

Výzkum také zkoumal LL-37 ve vztahu k buněčné migraci, angiogenezi, epiteliálním odpovědím a opravě tkání. Předpokládá se, že tyto účinky zahrnují interakce mezi peptidem, buněčnými membránami a více signalními dráhami, spiše než jeden jasně definovaný molekulární cíl. [5]

Celkově lze LL-37 nejlépe chápat jako multifunkční peptid hostitelské obrany, jehož biologická aktivita vyplývá z kombinace membránových interakcí a na kontextu závislých účinků na buněčnou signalizaci a imunitní odpovědi.

Výzkumné aplikace a vědecký základ

LL-37 byl rozsáhle studován jako lidský peptid hostitelské obrany, přičemž výzkum zahrnuje biologii antimikrobiálních peptidů, vrozenou imunitu, membránovou biofyziku, zánět a opravu tkání. Jeho široký výzkumný profil odráží schopnost peptidu interagovat jak s mikrobiálními membránami, tak se savičími buňkami.

Výzkum antimikrobiálních peptidů

Jednou z hlavních oblastí výzkumu LL-37 je jeho aktivita proti mikroorganismům. Studie zkoumaly interakce s gram-pozitivními a gram-negativními bakteriemi, stejně jako s houbami a viry.

Výzkum naznačuje, že LL-37 se může vázat na mikrobiální membrány prostřednictvím elektrostatických a hydrofobních interakcí, přičemž složení membrány ovlivňuje výslednou odpověď. Studie také zkoumaly LL-37 ve vztahu k bakteriálním biofilmům a antimikrobiální rezistenci. [2]

Výzkum vrozené imunity

LL-37 je důležitou součástí lidské vrozené imunitní obrany. Je produkován epiteliálními buňkami a imunitními buňkami a může se podílet na odpovědích hostitele na mikrobiální expozici. [4]

Výzkum zkoumal, jak LL-37 interaguje s imunitními buňkami, chemokiny a zánětlivými mediátory. Tyto studie prokázaly, že LL-37 je více než jen membránově aktivní antimikrobiální peptid, jehož biologické účinky sahají až k regulaci imunitní signalizace.

Imunomodulace a zánětlivá signalizace

LL-37 byl zkoumán pro svou schopnost ovlivňovat zánětlivé odpovědi, včetně produkce cytokinů a chemokinů a migrace imunitních buněk. Důležité je, že jeho účinky mohou být závislé na kontextu: experimentální studie uvádějí jak prozanětlivé, tak protizanětlivé aktivity v závislosti na typu buňky a okolním biologickém prostředí. [6]

Tím se LL-37 stane užitečným pro výzkum vztahu mezi antimikrobiální obranou a zánětlivou signalizací.

Membránová biofyzika a výzkum struktury a funkce

Kationtová a amfipatická povaha LL-37 z něj činí užitečný model pro studium interakcí peptid–membrána. Výzkumníci zkoumali, jak koncentrace peptidu, složení lipidů, iontové podmínky a oligomerizace peptidu ovlivňují vázbu na membránu a strukturní chování.

Tyto studie mohou zahrnovat permeabilizaci membrány, tvorbu pórů, reorganizaci lipidů a změny konformace peptidu.

Oprava tkání a angiogeneze

Výzkum také zkoumal LL-37 ve vztahu k buněčné migraci, epiteliálním odpovědím, angiogenezi a hojení ran. Experimentální studie uváděšly účinky na proliferaci endoteliálních buněk a tvorbu cév, zatímco jiná práce zkoumala expresi a aktivitu LL-37 během epiteliálního hojení ran. [7]

Tyto poznatky činí LL-37 relevantním pro laboratorní studie zkoumající souvislosti mezi vrozenou imunitou, zánětem a procesy přestavby tkáně.

Výzkum receptorů a buněčné signalizace

Ackoli je interakce s membránou středem mnoha aktivit LL-37, výzkum identifikoval několik receptorových a signalních systémů, které mohou přispívat k buněčným odpovědím. Patří mezi ně mimo jiné FPR2/ALX, P2X7 a dráhy spojené s EGFR.

Rozmanitost hlášených signalních mechanismů odráží multifunkční povahu LL-37 a vliv typu buňky a experimentálních podmínek na jeho biologickou aktivitu.

LL-37 a interakce mezi hostitelem a mikroorganismy

LL-37 je také studován jako součást širší interakce mezi hostitelskými tkáněmi a mikroorganismy. Výzkum zkoumal, jak může peptid současně ovlivňovat životaschopnost mikrobů, chování imunitních buněk a zánětlivou signalizaci. [8]

Tím se LL-37 stane užitečným experimentálním modelem pro zkoumání, jak antimikrobiální peptidy propojují přímou obranu proti patogenům se širšími mechanismy odpovědi hostitele.

Srovnání LL-37 s příbuznými peptidy hostitelské obrany

LL-37 patří do rodiny kathelicidinů lidských peptidů hostitelské obrany a strukturně se liší od rodin defensinů. Níže uvedené srovnání zvýrazňuje hlavní rozdíly relevantní pro výzkum antimikrobiálních peptidů a vrozené imunity.

LL-37 a BPC-157

LL-37 a BPC-157 jsou strukturně odlišné výzkumné peptidy, které byly obě zkoumány v buněčném a tkáňovém výzkumu. LL-37 je 37aminokyselinový kathelicidin studovaný především ve vrozené imunitě, biologii antimikrobiálních peptidů a membránových interakcích, zatímco BPC-157 byl zkoumán v řadě buněčných a tkáňových modelů. Výzkumníci mohou tyto sloučeniny porovnávat, aby prozkoumali, jak strukturně odlišné peptidy ovlivňují buněčné procesy a tkáňové odpovědi.

LL-37 a Thymosin Alpha-1

LL-37 a Thymosin Alpha-1 poskytují další užitečné srovnání v rámci imunitního výzkumu. LL-37 je endogenní lidský peptid hostitelské obrany zapojený do vrozených imunitních odpovědí a interakcí s mikrobiálními membránami, zatímco Thymosin Alpha-1 je syntetický 28aminokyselinový peptid studovaný ve vztahu k funkci imunitních buněk a imunitní signalizaci. Jejich odlišné struktury a biologické role z nich činí užitečné výzkumné materiály pro zkoumání různých aspektů peptidem zprostředkované imunitní regulace.

LL-37 a TB-500

LL-37 a TB-500 byly také zkoumány v oblastech buněčné a tkáňové biologie, ačkoli patří do různých rodin peptidů a mají odlišné molekulární vlastnosti. LL-37 je studován především jako kathelicidin a peptid hostitelské obrany, zatímco TB-500 je výzkumný peptid odvozený od thymosinu β4 spojovaný se studiemi buněčné migrace, cytoskeletálních procesů a tkáňových odpovědí. Porovnání jejich výzkumných profilů může pomoci odlišit biologii antimikrobiálních peptidů od jiných peptidem zprostředkovaných buněčných procesů.

Skladování a laboratorní manipulace

LL-37 je dodáván jako lyofilizovaný peptid. Ponechání materiálu uzavřeného a chráněného před vlhkostí, teplem a zbytečným působením prostředí pomáhá zachovat jeho analýtické vlastnosti během skladování.

• Uchovávejte uzavřený lyofilizovaný materiál podle dokumentace k výrobku a doporučení specifických pro danou šarži.
• Pro dlouhodobéjší skladování se u lyofilizovaného LL-37 běžně používá skladování v mrazáku.
• Chraňte před vlhkostí a přímým světlem.
• Nechte studenou lékovku před otevřením dosáhnout přiměřené teploty, je-li to nutné k omezení kondenzace na lyofilizovaném materiálu.
• Po přípravě pro laboratorní použití dodržujte podmínky skladování a stability stanovené pro konkrétní přípravu a experimentální protokol.
• Vyhněte se zbytečným opakovaným cyklům zmrazení a rozmrazení při práci s připravenými roztoky.
• Používejte vhodné laboratorní postupy k minimalizaci kontaminace během přípravy a manipulace.

LL-37 je vysoce kationtový peptid a adsorpce na laboratorní povrchy může být důležitým hlediskem, zejména při práci se zřředěnými roztoky. Při nákupu LL-37 pro laboratorní výzkum může výběr vhodných laboratorních materiálů a minimalizace zbytečných převů přispět ke snížení možné ztráty materiálu.

Neexistuje jedno univerzálně platné období stability při použití pro všechny výzkumné přípravy LL-37. Stabilita může záviset na faktorech, jako je formulace, koncentrace, nádoba, rozpouštědlo a podmínky skladování, takže dokumentace k výrobku a experimentální protokol by měly mít přednost před obecnými dobami skladování.

Certifikát o analýze a zajištění kvality

Certifikát o analýze (CoA) poskytuje analýtické informace specifické pro danou šarži dodaného materiálu LL-37. U definovaného 37aminokyselinového peptidu jsou identita a čistota obzvláště důležité pro potvrzení, že materiál odpovídá zamýšlené sekvenci LL-37.

Co zkontrolovat na CoA pro LL-37

V závislosti na výrobku a testovací laboratoři může CoA uvádět:

• Identita: Potvrzuje, že materiál odpovídá LL-37.
• Čistota: Uvádí podíl hlavní peptidové složky vzhledem k detekovatelným nečistotám.
• Obsah peptidu: Poskytuje informace o skutečném obsahu peptidu v testovaném materiálu.
• Další parametry kvality: Mohou zahrnovat endotoxiny, sterilitu nebo mikrobiální limity, obsah vody, reziduální rozpouštědla a elementární nečistoty, je-li to relevantní.

CoA by měl odpovídat konkrétní šarži LL-37, která je nakupována nebo studována. Výzkumníci by měli používat dokumentaci k šarži k posouzení uváděných výsledků, analýtických metod a specifikací týkajících se daného materiálu.

Testovací parametry se mohou lišit mezi nezávislými laboratořemi, takže CoA specifické pro danou šarži by mělo být považováno za definitivní zdroj analýtických vlastností dodaného materiálu LL-37.

Často kladené otázky

Co je LL-37?

LL-37 je lidský kathelicidinový peptid o 37 aminokyselinách vznikající z C-koncové oblasti prekurzorového proteinu hCAP18, který je kódován genem CAMP. Jde o jediný známý lidský kathelicidin, který byl rozsáhle studován v biologii antimikrobiálních peptidů, vrozené imunitě, membránových interakcích a imunomodulaci.

Jaký je rozdíl mezi LL-37 a hCAP18?

hCAP18 je prekurzorový protein, ze kterého vzniká zralý LL-37. Proteolytické zpracování hCAP18 uvolňuje 37aminokyselinový peptid LL-37 z jeho C-koncové oblasti. Tyto dva materiály by proto neměly být považovány za vzájemně zaměnitelné výzkumné materiály: hCAP18 je prekurzorový protein, zatímco LL-37 je zralý peptid.

Pro co je LL-37 studován ve výzkumu?

LL-37 byl rozsáhle studován ve výzkumu antimikrobiálních peptidů, včetně interakcí s bakteriálními a jinými mikrobiálními membránami. Další oblasti výzkumu zahrnují vrozenou imunitu, zánětlivou signalizaci, interakce hostitel–mikroorganismus, membránovou biofyziku, buněčnou migraci a biologii tkání.

Jak LL-37 funguje?

LL-37 má kationtovou, amfipatickou strukturu, která mu umožňuje interagovat se záporně nabitými složkami mikrobiálních membrán. Studie uvádějí inzerci do membrány, reorganizaci lipidů a permeabilizaci membrány, ačkoli přesný mechanismus se může lišit podle složení membrány a experimentálních podmínek. Navrhované modely zahrnují narušení membrány typu „koberce“ a tvorbu pórů, spíše než jeden univerzálně platný mechanismus.

S jakými receptory LL-37 interaguje?

LL-37 může ovlivnit signalizaci hostitelské buňky prostřednictvím několika receptorových systémů a procesů spojených s membránou. Výzkum spojil s LL-37 receptory a dráhy včetně FPR2/ALX, P2X7 a signalizace související s EGFR. LL-37 by proto neměl být chápán jako konvenční ligand působící prostřednictvím jediného receptoru; jeho buněčné účinky mohou zahrnovat jak přímé membránové interakce, tak signalizaci závislou na receptorech.

Jaký je rozdíl mezi LL-37 a fragmenty LL-37?

Fragmenty LL-37 jsou kratší peptidy odvozené z částí plné 37aminokyselinové sekvence. Příklady studované ve výzkumu zahrnují fragmenty jako KR-12 a LL-32. Odstranění nebo změna částí LL-37 může změnit jeho strukturu, membránové interakce a biologické vlastnosti, takže by se u fragmentu nemělo předpokládat, že má stejné vlastnosti jako plné LL-37.

Jak se testuje čistota a identita LL-37?

LL-37 lze charakterizovat pomocí analýtických metod, včetně HPLC a hmotnostní spektrometrie. HPLC poskytuje informace o chromatografické čistotě a příbuzných peptidových specích, zatímco hmotnostní spektrometrie poskytuje informace o molekulové hmotnosti podporující identitu 37zbytkového peptidu. Další testování může hodnotit obsah peptidu, endotoxiny, sterilitu, reziduální rozpouštědla nebo jiné nečistoty související s procesem.

Kde mohu koupit LL-37 pro výzkum v Evropě?

Pokud jste v Evropě, můžete si koupit LL-37 od společnosti PeptaGen Labs jako lyofilizovaný laboratorní výzkumný peptid. Materiál je dodáván ve formě lyofilizovaného prášku s certifikáty o analýze specifickými pro danou šarži, poskytovanými k ověření. Výrobek je určen výhradně pro výzkum a vývoj a není určen pro humánní ani veterinární použití.

Vědecké odkazy

1. Méndez-Samperio, P. (2010). The human cathelicidin hCAP18/LL-37: A multifunctional peptide involved in mycobacterial infections. Peptides, 31(9), 1791–1798. doi: 10.1016/j.peptides.2010.06.016.
2. Bhattacharjya, S., Zhang, Z., & Ramamoorthy, A. (2024). LL-37: Structures, antimicrobial activity, and influence on amyloid-related diseases. Biomolecules, 14(3), 320. doi: 10.3390/biom14030320.
3. Sancho-Vaello, E., Gil-Carton, D., François, P., Bonetti, E. J., Kreir, M., Pothula, K. R., Kleinekathöfer, U., & Zeth, K. (2020). The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics. Scientific Reports, 10(1), 17356. doi: 10.1038/s41598-020-74401-5.
4. Pahar, B., Madonna, S., Das, A., Albanesi, C., & Girolomoni, G. (2020). Immunomodulatory role of the antimicrobial LL-37 peptide in autoimmune diseases and viral infections. Vaccines, 8(3), 517. doi: 10.3390/vaccines8030517.
5. Kahlenberg, J. M., & Kaplan, M. J. (2013). Little peptide, big effects: The role of LL-37 in inflammation and autoimmune disease. Journal of Immunology, 191(10), 4895–4901. doi: 10.4049/jimmunol.1302005.
6. Yang, B., Good, D., Mosaiab, T., Liu, W., Ni, G., Kaur, J., Liu, X., Jessop, C., Yang, L., Fadhil, R., Yi, Z., & Wei, M. Q. (2020). Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Research International, 2020, 8349712. doi: 10.1155/2020/8349712.
7. Yang, Y., Wu, G., Wang, Y., Mao, Q., Zhang, D., & Wu, J. (2025). LL37 promotes angiogenesis: A potential therapeutic strategy for lower limb ischemic diseases. Frontiers in Pharmacology, 16, 1587351. doi: 10.3389/fphar.2025.1587351.
8. Svensson, D., & Nilsson, B. O. (2025). Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: An update. Inflammation Research, 74(1), 36. doi: 10.1007/s00011-025-02005-8.